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讲解肽键和肽链的区别 肽链是什么结构

高尔基体加工的蛋白质被分类并运输到溶酶体、分泌颗粒和质膜 。其中溶酶体蛋白有独特的定位标签 ， 是经过修饰的糖链 。
经典的溶酶体定位标签是甘露糖6-磷酸(M6P) 。这就需要蛋白质中有一个特定的序列(Asn-X-Ser/Thr) ， 这个序列是由内质网和高尔基体不断加工修饰产生的 。甘露糖受体(MPR)识别M6 。有两种类型的MPR (CD-MPR和CI-MPR) ， 它们涉及溶酶体蛋白质的转运 。
也有一些蛋白质通过M6P-MPR非依赖性途径靶向溶酶体 。如溶酶体整合膜蛋白(LIMP-II)负责转运溶酶体β-葡萄糖脑苷脂酶(β-GC) ， 索替林可转运神经降压素(NT)、脂蛋白脂肪酶和鞘脂激活蛋白(ProSAP) 。
参与溶酶体蛋白质转运的受体 。生物化学生物物理学学报 。2009年4月；1793(4):605-14.
在高尔基体转网(TGN)中 ， M6P修饰的蛋白与MPR结合 ， 而其他蛋白与sortilin或LIMP-II结合 ， 然后与网状蛋白一起被装入囊泡(CCV)或转运载体(TC) ， 并被带到内体 。
体内的酸性pH使这些蛋白质与其受体分离 。释放的蛋白留在管腔内 ， MPR和sortilin通过逆转录酶从内涵体返回TGN ， 但LIMP-II不能回收 ， 最终成为溶酶体限制膜的一部分 。
溶酶体蛋白质的定位 。生物化学生物物理学学报 。2009年4月；1793(4):605-14.
部分MPR从TGN逃逸至质膜 ， 质膜可将携带M6P的分子从胞外转运至内体 ， 最终进入溶酶体 。
TGN是蛋白质从高尔基体向外转运的总枢纽 ， 分泌的蛋白质在此形成胞吐小泡 ， 然后与质膜融合 ， 从而释放到细胞外 。但分泌途径复杂 ， 分支不同 ， 定位标签也不唯一 。
分泌蛋白的经典加工和成熟过程需要通过内质网核心和高尔基体末端的糖化来修饰 。其中 ， 新生肽链进入内质网的途径主要由信号肽引导 ， 属于共翻译易位 。
分泌蛋白的折叠和成熟 。遗传学 。2013年2月；193(2): 383–410.
现在发现了一些进入内质网的特殊途径 ， 都属于翻译后易位 。在一种情况下 ， 胞质HSP 70 ATP酶(如Ssa1)将新分泌的蛋白维持在未折叠的易位状态 ， 并通过Sec62/Sec63/Sec71/Sec72形成的Sec63复合物进入内质网 。
还有所谓尾锚蛋白的引导进入 ， 这是C端锚定膜蛋白嵌入膜的三种方式之一 。据估计 ， 真核生物基因组中约有5%的整合膜蛋白需要这种不依赖于SRP的途径 ， 包括与胞内膜融合事件密切相关的SNARE蛋白 。
向内质网分泌蛋白质的三种方式 。遗传学 。2013年2月；193(2): 383–410.
在细胞质中 ， Sgt2、Get4和Get5形成亚复合物 ， C端锚蛋白底物被装载到靶向因子Get3中 。后者将其引向膜上的Get1/Get2复合体 ， 然后消耗ATP穿过er膜 。
【讲解肽键和肽链的区别 肽链是什么结构】参考资料:
1.溶酶体蛋白质的分类 。生物化学生物物理学学报 。2009年4月；1793(4):605-14.
2.早期分泌途径中的分泌蛋白生物发生和运输 。遗传学 。2013年2月；193(2): 383–410.
3.叶弘毅 。哺乳动物细胞中非常规蛋白质分泌对蛋白质稳态的调节 。塞明细胞发展生物 。2018年11月；83: 29–35.
Federica Brandizzi, et al. Organization of the ER–Golgi interface for membrane traffic control. Nat Rev Mol Cell Biol. 2013 Jun; 14(6): 382–392.


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