人源cohesin-NIPBL-DNA复合物结构获解析合作解析了人源cohesin-NIPBL-DN

作者丨小柯

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美国德克萨斯大学西南医学中心HongtaoYu、Xiao-chenBai等研究人员，合作解析了人源cohesin-NIPBL-DNA复合物的冷冻电镜结构。
2020年5月15日，《科学》杂志在线发表了这一最新研究成果。
通过使用冷冻电镜，研究人员以中等分辨率确定了与NIPBL和DNA结合的人源cohesin结构。
cohesin和NIPBL广泛相互作用，共同形成一条中央通道，以捕获72个碱基对长度的DNA 。 NIPBL和DNA促进了cohesin的ATP酶头部结构域和ATP结合的相互作用。
cohesin的铰链结构域采用“开放垫圈”构象，并停靠在STAG1亚基上。
这一结构解释了NIPBL和DNA协同激活cohesin过程，并提供了cohesin对DNA包裹的深入了解。
据介绍，作为一种环形ATP酶机器， cohesin通过挤压DNA环来组织真核生物基因组，并通过拓扑捕获DNA来介导姐妹染色单体的结合。
cohesin如何执行这些基本的DNA活动尚不清楚。
相关论文：
https://science.sciencemag.org/content/early/2020/05/13/science.abb0981
小柯报道：
【人源cohesin-NIPBL-DNA复合物结构获解析】http://news.sciencenet.cn/htmlpaper/2020/5/202051613165219156474.shtm

人源cohesin-NIPBL-DNA复合物结构获解析

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